Биология. Общая биология. 10–11 классы. В. В. Пасечник
Чтение книги онлайн.

Читать онлайн книгу Биология. Общая биология. 10–11 классы - В. В. Пасечник страница 15

СКАЧАТЬ различное строение (рис. 12).

      Наличие в одной молекуле аминокислоты и основной, и кислотной групп обусловливает их амфотерность и высокую реактивность. Через эти группы происходят соединения аминокислот при образовании белка. В ходе реакции полимеризации выделяется молекула воды, а освободившиеся электроны образуют ковалентную связь, которая получила название пептидной – образуется пептид (от греч. peptos – сваренный). К свободным карбоксильной и аминогруппе могут присоединяться другие аминокислоты, удлиняя «цепь», называющуюся полипептидной. На одном конце такой цепи всегда будет группа NH2 (этот конец называется N-концом), а на другом конце – группа СООН (этот конец получил название C-конца) (рис. 13).

      Рис. 12. Разнообразие аминокислот

      Рис. 13. Схема образования пептидной связи

      Полипептидные цепи белков бывают очень длинными и включают самые различные комбинации аминокислот. В состав белка может входить не одна, а две полипептидные цепи и более. Так, в молекуле инсулина – две цепи, а иммуноглобулины состоят из четырёх цепей.

      Бактерии и растения могут синтезировать все необходимые им аминокислоты из более простых веществ. Многие животные, в том числе и человек, способны синтезировать не все аминокислоты, поэтому так называемые незаменимые аминокислоты (лизин, валин, лейцин, изолейцин, треонин, фенилаланин, триптофан, тирозин, метионин) они должны получать с пищей в готовом виде.

      Классификация белков. Среди белков различают протеины, состоящие только из белков, и протеиды – содержащие небелковую часть (например, гемоглобин).

      Кроме простых белков, состоящих только из аминокислот, есть ещё и сложные, в состав которых могут входить углеводы (гликопротеиды), жиры (липопротеиды), нуклеиновые кислоты (нуклеопротеиды) и др.

      Уровни организации белковой молекулы. Молекулы белков могут принимать различные пространственные формы – конформации, которые представляют собой четыре уровня их организации (рис. 14).

      Линейная последовательность аминокислот в составе полипептидной цепи представляет первичную структуру белка. Она уникальна для любого белка и определяет его форму, свойства и функции.

      Вторичная структура белков возникает в результате образования водородных связей между СО– и NH-группами разных аминокислотных остатков полипептидной цепи. Хотя водородные связи малопрочные, но благодаря их значительному количеству в комплексе они обеспечивают довольно прочную структуру.

      Третичная структура представляет собой причудливую, но для каждого белка специфическую конфигурацию, имеющую вид клубка (глобулу). Прочность третичной структуры обеспечивается ионными, водородными и дисульфидными (—S – S—) связями между остатками цистеина, а также гидрофобным взаимодействием.

      Четвертичная структура характерна не для всех белков. Она возникает СКАЧАТЬ