Биохимия доступным языком. Учебник-репетитор. Юрий Кривенцев

Чтение книги онлайн.

СКАЧАТЬ style="font-size:15px;">      а) Изоэлектрического состояния – когда рН (кислотность) раствора нейтрализует заряд молекул белка, что неизбежно приводит к осаждению. При изменении кислотности в любом направлении растворимость протеина вновь восстанавливается за счет приобретения заряда.

      б) Высаливание – осаждение белка при добавлении солей щелочных металлов. Ионы солей стягивают гидратные оболочки белка и нейтрализуют его заряд. Оба фактора, удерживающих белок в растворе, исчезают, что приводит к обратимой коагуляции.

      Адсорбционная пептизация – вторичное растворение осажденного белка в избытке солей тяжелых металлов.

      Соотношение процессов денатурации и коагуляции белка неоднозначно. Возможны три варианта:

      – Денатурация с коагуляцией – возникают при кипячении в нейтральной, слабокислой или слабощелочной среде;

      – Денатурация без коагуляции – происходит в сильнокислой или сильнощелочной среде:

      – Коагуляция без денатурации – характерна для высаливания или изоэлектрического состояния.

      Глава II ФЕРМЕНТЫ

      Что может быть важнее ферментов (энзимов)? Любой биохимик ответит – ни-че-го. Если белки – самый значимый класс биологических молекул, то энзимы – ключевая группа белков (аналогия: белки – дворянство химического мира, ферменты – королевский двор).

      Жизнь – это, прежде всего – процесс, совокупность сложнейших функций, каждая из которых – набор биохимических реакций, и все эти реакции катализируют ферменты. Таким образом, энзимы – первейшая основа жизни.

      I. Ферменты, их строение, изоферменты

      1. Общая характеристика

      Ферменты – биологические катализаторы. Это доказывает сходство ферментов и катализаторов:

      1. повышают скорость химической реакции;

      2. действуют в мизерных концентрациях;

      3. не расходуются в ходе реакции;

      4. не смещают химическое равновесие реакций.

      Но, поскольку все ферменты являются белками, существует ряд их отличий от неорганических катализаторов:

      1. ферменты более активны;

      2. они регулируемы;

      3. работают только в узких рамках физиологических параметров (температура, рН и др., см. ниже);

      4. ферменты специфичны.

      Рассмотрим подробнее типы специфичности ферментов:

      а) абсолютная: один фермент реагирует только с одним видом субстрата3 (обозначается – S) в реакции только одного типа. Это самый распространенный тип специфичности, поэтому он не нуждается в примерах;

      б) относительная: 1 фермент – несколько субстратов – 1 реакция (пример: пищеварительные ферменты);

      в) стереоспецифичность: фермент работает только с одним из изомеров субстрата (пример: малатдегидрогеназа).

СКАЧАТЬ