Распространненость жизни и уникальность разума?. Марк Мосевицкий

Чтение книги онлайн.

СКАЧАТЬ на матрицах позволяла ступенчато наращивать длину цепных молекул до размеров, позволявших молекулам выполнять их функции (в данном случае, информационные). Фактически, этот процесс можно рассматривать как самую раннюю и, естественно, примитивную форму генетической рекомбинации (Lehman, 2003). Механизм ступенчатого наращивания пептида путем соединения коротких цепочек на белковой же матрице также мог иметь место (Lee et al., 1996; Yao et al., 1998; Paul and Joyce, 2004). Образование примитивных клеток сделало автореплицирующиеся молекулы, а следовательно, и заключавшие их клетки предметами Дарвиновского отбора.

      Идея о возможности неферментной авторепликации нуклеиновых кислот привела некоторых авторов к выводу о вторичности белков. Высказано предположение, что в РНК мире белков еще не было. Однако учитывая, что белки, как и нуклеиновые кислоты (скорее, аналоги нуклеиновых кислот), могли быть образованы в ходе химической эволюции, их участие в предбиологических и раннебиологических синтетических процессах представляется весьма вероятным.

      Следует коснуться часто поднимаемого вопроса, каким образом и в какой степени в добиологические и раннебиологические времена при синтезе “биологических” полимеров, в первую очередь белков и нуклеиновых кислот, выполнялось правило единообразия оптических изомеров. Аминокислоты, составляющие белки, как и сахара, составляющие основу нуклеиновых кислот, обладают асимметрическим атомом углерода (все замещающие группы у этого атома разные), благодаря чему являются оптически активными (хиральными) веществами. Каждое из них присутствует в форме двух конформационных d– и l-изомеров (энантиомеров), вращающих плоскость поляризации света, соответственно, вправо и влево. Такие изомеры, будучи химически идентичны, не могут быть совмещены друг с другом подобно кистям правой и левой руки. Очевидно, что d– или l-изомеры не взаимозаменяемы в биологических полимерных молекулах (в том числе уже на этапе их синтеза), т. к. осуществление фермент-субстратной реакции и других форм межмолекулярных взаимодействий, требует точного соответствия позиций участвующих во взаимодействии групп. В клетке эта проблема решается, как правило, определенным образом: соответствующие ферментные системы синтезируют только l-изомеры (аминокислоты) или d-изомеры (сахар рибоза). Оговорка “как правило” не случайна, т. к. существуют и исключения. Известны не частые случаи, когда в определенной позиции пептида (например синтезируемого цианобактериями токсина) присутствует не l-, а d-изомер, синтез которого контролируют соответствующие ферментные системы. Такой пептид не кодируется непосредственно генетическим аппаратом клетки, и, соответственно, его синтез не осуществляется на рибосомах. В этих случаях кодируются образованные l-аминокислотами ферменты, которые обеспечивают синтез пептида с включенными в определенных позициях d-аминокислотами.

      Принято считать, что при химических синтезах l– и d-формы аминокислот образуются в равных количествах СКАЧАТЬ