Основы биохимии. Учебно-тренировочные задания для студентов медицинских специальностей. Татьяна Александровна Лобаева

Чтение книги онлайн.

СКАЧАТЬ style="font-size:15px;">      Ферменты (от лат. fermentum «закваска»), или энзиимы – обычно сложные белковые соединения, РНК (рибозимы) или их комплексы, ускоряющие химические реакции в биологических системах. Ферменты являются биокатализаторами, т. е. ускоряют химические реакции в клетке.

      Проферментами зимогенами называют неактивные предшественники ферментов, которые могут активироваться через избирательное расщепление белковой молекулы, реакции фосфорилирования или дефосфорилирования, диссоциации, а также агрегации протомеров и др.

      Поскольку все ферменты являются белками, то обладают всеми физико-химическими свойствами белков. По структуре ферменты делятся на простые и сложные.

      Простые ферменты состоят только из аминокислот – например, пепсин, трипсин, лизоцим. Сложные ферменты (холоферменты) имеют в своем составе белковую часть, состоящую из аминокислот – апофермент, и небелковую часть – кофактор (коэнзим, кофермент).

      С химической точки зрения, кофермент – это низкомолекулярное органическое соединение, являющееся составной частью сложного белка, обладающего каталитической активностью; большинство коферментов являются производными водорастворимых витаминов, а также нуклеозидов, пептидов и др.

      Рис. 3. Структура важнейших коферментов (НАД и ФАД)

      Все ферменты, изученные к настоящему времени, включены в особый каталог (классификация ферментов – КФ) и имеют свой классификационный номер, в котором первая цифра указывает на принадлежность к одному из 7 классов ферментов:

      1) оксидоредуктазы

      2) трансферазы

      3) гидролазы

      4) лиазы

      5) изомеразы

      6) лигазы (синтетазы)

      7) транслоказы

      Таблица 7. Взаимосвязь витаминов и коферментов

      Принципиальная структура фермента включает:

      а) активный центр фермента – это уникальная комбинация аминокислотных остатков белковой молекулы, участвующих в присоединении и превращении субстрата, формируется на уровне третичной структуры. В активном центре выделяют субстратсвязывающий (якорный) участок и каталитический участок.

      б) аллостерический центр – участок фермента, расположенный вне активного центра и присоединяющий низкомолекулярный аллостерический эффектор.

      Примерами аллостерических эффекторов являются низкомолекулярные лиганды, вызывающие изменение активности фермента вследствие их связывания в аллостерическом центре (НАД⁺, НАДН, АТФ, АДФ и др.).

      Изучение ферментов (энзимов) выделено в отдельную науку – энзимологию. Все ферменты имеют белковую природу, чем объясняются их свойства (термолабильность, зависимость активности от рН среды, высокоспецифичное действие по отношению к реагирущим веществам – субстратам ферментативной реакции).

      Рис. 4. СКАЧАТЬ